Etude du chaperon moléculaire Hsp90 chez la bactérie modèle Shewanella oneidensis

Résumé : Les chaperons moléculaires sont des protéines qui permettent le repliement correct de la plupart des protéines. Ces protéines chaperons sont présentes chez tous les êtres vivants, des bactéries à l’homme. Parmi ces protéines chaperons, il existe une classe de protéines fortement exprimées dans la cellule en condition de stress. Elles sont nommées les Hsp (« Heat-shock proteins ») et l’une des plus connues est la protéine Hsp90. Le fonctionnement de la protéine Hsp90 est très étudié chez les eucaryotes. On sait notamment que Hsp90 est essentiel à la viabilité des cellules et que ce chaperon aide au repliement de plus de 300 protéines clientes. En revanche, la protéine Hsp90 des procaryotes est peu caractérisée et on connait mal son fonctionnement au sein de la cellule. De plus, aucun phénotype majeur n’avait été observé chez les procaryotes. Mes travaux ont permis de montrer que la protéine Hsp90 est essentielle en conditions de stress thermique chez la bactérie Shewanella oneidensis. Cette bactérie marine est retrouvée dans de multiples niches écologiques et possède donc une grande capacité à s’adapter à des stress environnementaux, notamment aux changements de température. Le choix de ce modèle bactérien s’avère donc crucial pour l’étude de la protéine Hsp90. De plus, une nouvelle protéine cliente (TilS) de Hsp90 a été identifiée en utilisant le phénotype de croissance comme crible génétique. Cette protéine TilS est indispensable et connue pour permettre la maturation d’ARN de transfert. Par différentes approches in vivo et in vitro, j’ai montré que Hsp90 et TilS interagissent, notamment que Hsp90 empêche la dégradation et l’agrégation de la protéine TilS. Enfin, je me suis intéressée à la protéine YbbN de S. oneidensis dont la séquence codante est proche du gène hsp90. Comme YbbN est décrite pour avoir une fonction chaperon chez d’autres bactéries, il est donc intéressant d’étudier sa fonction chez S. oneidensis et définir si YbbN est un cochaperon de Hsp90 ou si les deux chaperons peuvent collaborer. Par différentes techniques, j’ai montré que les deux protéines YbbN et Hsp90 interagissent in vivo et in vitro. Des études supplémentaires seront nécessaires pour une meilleure compréhension du rôle de YbbN chez cette bactérie. En conclusion, l’étude de la protéine Hsp90 chez S. oneidensis a donc permis une avancée majeure dans la compréhension du fonctionnement et du rôle de cette protéine chez les procaryotes.
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Mémoire de diplôme
Biochimie, Biologie Moléculaire. 2017
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Contributeur : Flora Honoré <>
Soumis le : mercredi 25 octobre 2017 - 11:47:32
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Flora Honore. Etude du chaperon moléculaire Hsp90 chez la bactérie modèle Shewanella oneidensis. Biochimie, Biologie Moléculaire. 2017. 〈hal-01623417〉

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